La microcina J25 (MccJ25) es un péptido antibacteriano de síntesis ribosómica de 21 aminoácidos (2.107 Da), que fue aislado en nuestro laboratorio a partir de una cepa intestinal de Escherichia coli (Salomón y Farías, 1992).
La MccJ25 ha sido objeto de un creciente interés por dos razones: su excepcional estructura y su mecanismo de acción.
La estructura tridimensional de la microcina se asemeja a un lazo o nudo corredizo, con un anillo octapeptídico N-terminal, al cual está unido un segmento C-terminal que se pliega sobre sí mismo y cuya punta penetra en el anillo donde queda estéricamente atrapada. Este plegamiento compacto le confiere al péptido una excepcional resistencia a proteasas, temperatura y pH extremos y agentes desnaturalizantes.
El mecanismo de acción la MccJ25, igualmente original, inhibe la transcripción bloqueando la entrada del canal secundario de la RNA polimerasa bacteriana, un conducto por el que los precursores nucleótidos acceden al sitio activo de la enzima, y a través del cual ejercen su acción varios reguladores de la transcripción. Esto convierte a la MccJ25 en una herramienta única para el estudio de la transcripción bacteriana.
Este antibiótico es muy activo sobre aislamientos clínicos de Salmonella, y más aún sobre Escherichia coli y Shigella.
1. Optimización de la producción del antibiótico peptídico Microcina J25
2. Estrategias para aumentar la recuperación de la Microcina J25 a partir de sobrenadantes de cultivos.
3. Estudio de mutantes de la RNA polimerasa bacteriana resistente a Microcina J25
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Cytochromes bd-I and bo3 are essential for the bactericidal effect of microcin J25 on Escherichia coli cells
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An Escherichia coli sbmA tolC double mutant displays a thermosensitive colony formation phenotype
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Genetic analysis of plasmid determinants for microcin 25 production and immunity
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